ELTE TTK-s előadók az MTA Közgyűlésén

Hétfőn kezdődött és egész héten folytatódik a Magyar Tudományos Akadémia 189. Közgyűlése ahol Dr. Perczel András, az ELTE Szerves Kémiai Tanszék vezetője kedden tartotta meg a Közgyűlés természettudományos szakmai előadását. Az előadók között szerepel mégtöbbek között Karunkról Dr. Surján Péter dékán, Dr. Szalay Péter rektorhelyettes, Dr. Császár Attila, Dr. Harangi Szabolcs, Dr. Mádlné Szőnyi Judit és Nyitray László.

A Közgyűlésen a polipeptidek és fehérjék „született” gyengepontjáról, két aminosavról és ezek molekuláris környezetéről tartott plenáris előadást Perczel András szerkezeti kémikus, az MTA rendes tagja. „A fehérjék Achilles-sarka” című előadásában a professzor azt fejtegette, hogy a fehérjelánc gyenge pontjai, láncszemei, hogyan alakulnak át az idő előrehaladtával spontán módon, fiziológiás körülmények között (pH:7,4 & T:37°C). Ezek az elemek olyan változást szenvednek akár 24 óra alatt már, amelyek következményei az élő sejt normális funkcióját is érintik. Mitológiai hasonlattal élve, e gyenge láncszemeket a fehérjék Achilles-sarkaként aposztrofálta.

Mind ismerjük – ha eltérő mélységben is - a trójai görög harcost, Homérosz Iliászának főhősét, akinek hallhatatlansága, anyja az ezüstlábú Thetisz gondoskodásával kezdődött. A jóslat szerint Akhilleusz vagy harcol a trójai csatában - s akkor rövid, de dicsőséges élete lesz, amelynek híre örökre megmarad - vagy nem harcol s akkor hosszú, de dicstelen élete lesz. Nem csak a hős legendája, de e védtelen testrész, az „Achilles-sarok” fogalma is fennmaradt, amely a sérülékenységet jelképezi.

A fehérjék Achilles-sarkai - az asparagin (Asn) vagy az aszparaginsav (Asp) és a glicin (Gly) szekvencia részletek (Asn-Gly és Asp-Gly) az átalakulás hordozói és elszenvedői. Nagy kérdés, hogy a természet miért „tűrte” meg az évmilliók során az Asn-Gly párban rejlő „hibaforrást”? Az evolúció során e sérülékeny fehérjerészek miért nem kerültek mutáció során eltávolításra?

            Perczel András kutatócsoportjával a mérések során megállapította, hogy: 1) az Asn-Gly átalakulás sebessége nagyban függ annak molekuláris környezetétől, 2) az adott alegység és környezete kémia összetételétől (a konstitúciójától), valamint 3) e molekuláris részlet belső mozgékonyságától. E belső dinamika csökkentésével, mint pajzzsal, „védő falat emel a természet” az átalakulás elé: az izomerizáció sebessége, akár oly mértékben is lecsökkenhet, hogy a rövid életidejű fehérjék esetében, az átalakulás mértéke elhanyagolhatóan alacsony marad. Ám ez az izomerizáció ha ilyen módon le is lassulhat, a spontán folyamat meg nem állítható! Viszont a hosszabb életidejű fehérjék esetében - ilyenek például a vérben az oxigént szállító hemoglobin, vagy a szemlencse krisztallin fehérjéi - az Asn-Gly-t övező átalakulás végzetes következményekkel jár, súlyos betegségek forrása lehet.

A Magyar Tudományos Akadémia 189. Közgyűlésének programjáról és a tudományos előadásokról részletesebben itt tájékozódhat: http://mta.hu/kozgyules2018/